Interakcje pomiędzy receptorami macierzy komórkowej i ich odpowiednimi ligandami są często początkowym krokiem w tworzeniu adhezji komórka-matryca. Zidentyfikowano kilka typów receptorów macierzy komórkowej, z których każdy oddziałuje z określonym typem ligandu. Przyłączenie tych różnych ligandów lub cząsteczek opartych na ECM do zewnętrznej części receptora adhezyjnego powoduje ich strukturalną rearanżację. Może to być wywołane przez specyficzną właściwość chemiczną lub zmianę, (przegląd w ), zmianę topografii (przegląd w ), lub nawet sztywność składników ECM .

Integryny po związaniu się z ligandem ECM zostaje aktywowana i ulega zmianom konformacyjnym. Prowadzi to do serii zdarzeń obejmujących i) rekrutację białek wiążących do miejsca prowadzącego do połączenia aktyny, ii) aktywację cząsteczek sygnalizacyjnych prowadzących do grupowania integryn oraz iii) skurcze aktomiozyny prowadzące do wzmocnienia adhezji. Wszystkie te procesy prowadzą do iv) tworzenia nowych filamentów aktynowych przez moduły polimeryzacji aktyny. Receptory adhezyjne macierzy komórkowej są grupowane w zależności od wiązanego ligandu. W niektórych przypadkach receptory adhezyjne wiążą więcej niż jeden rodzaj ligandu (np. rodzina integryn), a różne grupy receptorów mogą współpracować ze sobą w celu związania swoich ligandów (przegląd w ).

Wiązanie ligand-receptor następuje po szybkiej asocjacji innych białek do wewnątrzkomórkowej części receptora; to wzmocnienie domeny adhezyjnej jest kontrolowane przez mobilność receptorów adhezyjnych w błonie . Taka zmiana sił może wpływać na cząsteczki mechanosensoryczne, aby aktywować wewnątrzkomórkowe kaskady transdukcji sygnału (np. rodzina GTPaz Rho) i zdarzenia mechanotransdukcyjne, które pośredniczą w wielu różnorodnych procesach, takich jak proliferacja komórek, los, migracja, kształt i polaryzacja (przegląd w ).

Istnieją różne typy receptorów matrycy komórkowej. Należą do nich:

  • Receptory fibronektyny, które obejmują najbardziej rozpowszechnione typy receptorów adhezyjnych, rodzinę integryn i rodzinę syndekanów transmembranowych proteoglikanów.

A. Domeny zewnątrzkomórkowe syndekanu umożliwiają wiązanie się z siarczanem heparanu i integrynami. Domena transmembranowa napędza dimeryzację, a domeny cytozolowe sprzyjają wiązaniu się z elementami adhezji ogniskowej. B. Czterech członków rodziny syndekanów.

  • Receptory kolagenowe, które obejmują integryny, receptorowe kinazy tyrozynowe (np. receptory z domeną dyskoidynową ), glikoproteiny (np. GPVI) i białka immunoglobulinopodobne vel IgCAMs (np. LAIR-1).
  • Receptory lamininy, które obejmują integryny, kompleks glikoprotein dystrofiny (DGC), receptor lamininy o masie 67 kDa (67LR) oraz dwie glikoproteiny należące do nadrodziny immunoglobulin, Luteran (Lu) i cząsteczka adhezji komórek podstawnych (B-CAM).
  • Receptory hialuronianu (aka hialadheryny) Białka, które wiążą się z hialuronianem, dużym polisacharydem, mają domeny immunoglobulinopodobne i obejmują członków rodziny CD44 i CD168.

.