Interacção entre os receptores cell-matrix e seus respectivos ligandos são frequentemente o passo inicial na formação de uma aderência cell-matrix. Vários tipos de receptores célula-matriz foram identificados, cada um interagindo com um tipo específico de ligando. A fixação destes vários ligandos ou moléculas baseados em ECM à porção externa do receptor de adesão causa o seu rearranjo estrutural. Isto pode ser induzido por uma propriedade química específica ou mudança, (revisto em ), uma mudança na topografia (revisto em ), ou mesmo pela rigidez dos componentes de ECM .

Integras ao ligante ECM é ativado e sofre alterações conformacionais. Isto leva a uma série de eventos incluindo i) recrutamento de proteínas de ligação ao local levando à ligação da actina, ii) activação de moléculas de sinalização levando à agregação da integrina e iii) contracções da actomiosina levando ao reforço da adesão. Todos eles resultam em iv) formação de novos filamentos de actina por módulos de polimerização da actina. Os receptores de adesão matriz celular são agrupados de acordo com o ligante que é ligado. Em alguns casos, os receptores de adesão ligam mais de um tipo de ligante (por exemplo, a família das integrinas) e diferentes grupos receptores podem cooperar entre si para ligar seus ligandos (revisado em ).

Ligand-receptor binding é seguido pela rápida associação de outras proteínas à porção intracelular do receptor; este reforço do domínio de adesão é controlado pela mobilidade do receptor de adesão na membrana . Tal mudança de forças pode afetar moléculas mecanosensoriais para ativar cascatas de transdução de sinal intracelular (por exemplo, a família Rho de GTPases) e eventos de mechanotransdução que medeiam uma série de processos diversos como proliferação celular, destino, migração, forma e polarização (revisado em ).

Existem vários tipos de receptores de matriz celular. Estes incluem:

  • Receptores de fibronectina, que incluem os tipos mais comuns de receptores de adesão, a família integrina e a família sindecan de proteoglicanos transmembrana.

A. Os domínios extracelulares do syndecan permitem a ligação ao sulfato heparano e à integrina. O domínio transmembrana impulsiona a dimerização, e os domínios citosólicos promovem a ligação a componentes de aderência focal. B. Os quatro membros da família syndecan.

  • Receptores de colágeno, que inclui integrinas, receptores de tirosina kinases (por exemplo, receptores de domínio de discoidina), glicoproteínas (por exemplo, GPVI) e proteínas semelhantes à imunoglobulina também conhecidas como IgCAMs (por exemplo, LAIR-1).

    • >Receptores deaminina, que incluem integrinas, o complexo de distrofina glicoproteína (DGC), o receptor de lamina 67 kDa (67LR), e duas glicoproteínas pertencentes à superfamília da imunoglobulina, a luterana (Lu) e a molécula de adesão das células basais (B-CAM).

  • Receptores hialuronianos (hialaderinas) Proteínas que se ligam ao hialuronano, um grande polissacarídeo, possuem domínios semelhantes à imunoglobulina e incluem membros da família CD44 e CD168.