Thylakoidmembranen sind seitlich in appressierte und nicht-appressierte Regionen unterteilt, die Grana- und Stroma-Lamellen genannt werden. Reine Stroma-Lamellen, die aus Mais- und Gerstenblättern vom Wildtyp isoliert wurden, enthalten das Photosystem I und seine Lichtsammelantennen, den Cytochromeb6/f-Komplex und den Kopplungsfaktor. Mais-Stroma-Lamellen enthielten nur 2 % der gesamten Photosystem-II-Polypeptide, die in ganzen Thylakoiden zu finden sind, und der größte Teil der geringen Menge des Photosystem-II-Lichtsammelkomplexes (LHCII) war mit Photosystem I assoziiert. Diese Ergebnisse standen im Einklang mit den niedrigen Raten des Photosystem-II-Elektronentransports und den geringen Mengen der hochpotenten Form von Cytochromeb-559. Immunblot-Assays zeigten, dass sich etwa die Hälfte der niedrigpotentiellen Form von Cytochromeb-559 in den Stromalamellen antigenisch von der hochpotenten Form unterscheidet. Die Menge an LHCII in den Stromalamellen konnte erhöht werden, indem die Blätter vor der Isolierung der Stromalamellen hellem weißen Licht ausgesetzt wurden (Zustand 2). Dieses LHCII führte zu einer 15 %igen Zunahme der Größe der Photosystem-I-Antenne und unterschied sich von dem in Grana-Lamellen gefundenen LHCII, da ihm ein 26 kD-Polypeptid fehlte, das möglicherweise an der Thylakoid-Appression beteiligt ist. Diese Ergebnisse zeigen, dass die Migration von LHCII von appressierten zu nicht-appressierten Lamellen als Ergebnis von Veränderungen in den relativen Mengen an Energie, die von den beiden verschiedenen Photosystemen absorbiert werden, auch in vivo stattfindet.

Der Reaktionszentrumskern von Photosystem I wurde aus Gerstenthylakoiden isoliert und sein Molekulargewicht auf 650 kD bestimmt. Durch den Angriff verschiedener Proteasen wurde es in Fragmente von weniger als 5 kD gespalten, obwohl der Komplex noch photoaktiv war. Die Kinetik der Photooxidation von P700 unter lichtlimitierenden Bedingungen war nach der Proteolyse jedoch langsamer, was auf einen weniger effizienten Energietransfer hindeutet. In einer Gerstenmutante, der das Photosystem I fehlt, fehlte eine Chlorophylla-Spezies, die bei 689 nm absorbiert und etwa 30 von 500 Molekülen in den Wildtyp-Tylakoiden ausmacht.

Schließlich wurde eine Mutante untersucht, der die Photosystem-II-Aktivität vollständig fehlt, viridis -115. Sie enthielt nur 4 % der Photosystem-II-enthaltenden EFS-Partikel, die in Wildtyp-Tylakoiden gefunden wurden, und ihr fehlte eine Chlorophylla-Art, die bei 683 nm absorbiert. Die Immunelektronenmikroskopie ergab, dass die α-Untereinheit von Cytochromeb-559 und das 33 kD-Polypeptid des sauerstoffentwickelnden Komplexes in den appressierten Thylakoiden korrekt lokalisiert waren, obwohl die wichtigsten Kernpolypeptide des Photosystems II fehlten. Eine Doppelmutante, der sowohl Photosystem II als auch LHCII fehlten, enthielt Grana, obwohl ihren Thylakoiden die beiden Komplexe fehlten, die normalerweise mit der Aufrechterhaltung der Membranappression in vivo verbunden sind.