Alle Aminosäuren verändern ihre Ladung unter verschiedenen physiologischen Bedingungen, die im Allgemeinen durch den pH-Wert veranschaulicht werden. Im Allgemeinen werden unter sauren Bedingungen sowohl die Amino- und Carboxylreste als auch die Seitenketten aller Aminosäuren protoniert, was je nach Aminosäure zu einer unterschiedlich starken positiven Ladung führt. Mit steigendem pH-Wert werden die Aminosäuren unterschiedlich schnell deprotoniert (die Raten werden durch die veröffentlichten Säuredissoziationskonstanten Ka bestimmt; -log(Ka)=pKa, pKa-Werte werden häufiger verwendet, da sie mit der pH-Skala kompatibel sind)

Insbesondere Histidin hat eine basische Seitenkette. Auch wenn dies kontraintuitiv klingen mag, bedeutet dies, dass es eine positive Ladung durch Resonanz bei pH-Werten stabilisieren kann, die unter seinem pKa liegen. Kurz gesagt, Histidin behält seine positive Ladung bis zu einem pH-Wert von >6. Oberhalb dieses pH-Werts ist Histidin bis zu einem gewissen Punkt neutral geladen. Wenn der pH-Wert basisch genug wird, wird die Aminosäure wieder deprotoniert und negativ geladen. Weitere Informationen zu diesem Prozess finden Sie unter Dissoziationskonstanten von Aminosäuren. In einem Diagramm recht einfach, in Worten schwieriger zu beschreiben. Ich hoffe, das hat geholfen!