Dieses Kapitel behandelt den Prozess der Verdauung und Absorption von Proteinen bei Monogastriern und Wiederkäuern. Die verschiedenen Enzyme, die an der Proteinverdauung beteiligt sind, und die Art der Absorption von Aminosäuren werden ebenfalls besprochen.

Neue Begriffe
Aminopeptidase
Bypass Proteine
Carboxypeptidase
Chymotrypsinogen
Endopeptidase
Enterokinase
Exopeptidase
Pepsin
Pepsinogen
Procarboxypeptidase
Trypsinogen
Trypsin
Urea

Ziele des Kapitels

  • Einführung in die Orte der Proteinverdauung bzw. des Proteinabbaus bei Monogastriern und Wiederkäuern
  • Einführung in die verschiedenen Arten von Protein-.verdauenden Enzyme, ihre Freisetzungsstellen und ihre Wirkungsweise vorzustellen
  • die Ähnlichkeiten und Unterschiede zwischen Monogastriern und Wiederkäuern bei der Proteinverdauung zu erörtern

Die Verdauung ist der Prozess, bei dem das aufgenommene Futter physikalisch und chemisch in einfache Produkte zerlegt wird, die aus dem Verdauungstrakt aufgenommen werden. Im Falle von Proteinen beinhaltet er die Denaturierung der Proteine, um die Peptidbindungen freizulegen, gefolgt von der Hydrolyse und der Freisetzung freier Aminosäuren.

Die Proteinverdauung beinhaltet die Denaturierung der Peptidbindungen und die Freisetzung freier Aminosäuren.

Proteinverdauende Enzyme

Proteinverdauende Enzyme sind entweder Endopeptidase oder Exopeptidase. Endopeptidasen spalten Peptidbindungen innerhalb der Primärstruktur in kleinere Fragmente. Exopeptidasen spalten Aminosäuren vom terminalen Ende des Proteinmoleküls ab. Carboxypeptidasen entfernen eine Aminosäure vom Ende mit einer freien Carboxylgruppe, und Aminopeptidasen wirken auf die terminale Aminosäure mit einer freien Aminogruppe.

Typen von Protein-.Verdauungsenzyme

  • Endopeptidase
  • Exopeptidase
  • Carboxypeptidase
  • Aminopeptidase

Proteinverdauung

Die Eiweißverdauung beginnt im Magen.
Gastrin, ein Hormon, leitet den Abbau von Proteinen im Magen ein. Das Vorhandensein von Nahrung im Magen führt zur Sekretion von Pepsinogen durch die Hauptzellen der Magenschleimhaut. Pepsinogen wird durch HCl, das von den Parietalzellen der Magenschleimhaut produziert wird, aktiviert und bildet Pepsin (aktive Form). Pepsin ist eine Endopeptidase. Bei Jungtieren wird das milchkoagulierende Labin zur Gerinnungsbildung in den Magen abgesondert, was den Transport in den Dünndarm unterstützt.

Proteinverdauende Enzyme, Ort der Produktion und aktive Formen

  • Pepsin (Magen)
  • Enterokinase (Zwölffingerdarm)
  • Trypsinogen (Pankreas, inaktiv) zu Trypsin (Dünndarm)
  • Chymotrypsinogen (Pankreas, inaktiv) zu Chymotrypsin (Dünndarm) durch Trypsin
  • Procarboxypeptidase (Pankreas, inaktiv) zu Carboxypeptidase (Chymotrypsin, Dünndarm) durch Trypsin

Der nächste Teil der Verdauung findet im Dünndarm statt, der eine wichtige Rolle bei der Proteinverdauung spielt. Das Hormon Sekretin stimuliert im Zwölffingerdarm die Sekretion von Enzymen aus der Bauchspeicheldrüse, die drei inaktive Formen umfassen: Trypsinogen, Chymotrypsinogen und Procarboxypeptidase. Die Enterokinase, die ebenfalls im Zwölffingerdarm ausgeschieden wird, wandelt Trypsinogen in Trypsin um, das wiederum Chymotrypsinogen und Procarboxypeptidase in ihre aktiven Formen – Chymotrypsin und Carboxypeptidase – umwandelt.

Trypsin spielt eine sehr wichtige Rolle bei der Proteinverdauung im Dünndarm.

Die Verdauung wird durch andere Enzyme wie Aminopeptidasen und Dipeptidasen aus den Schleimhäuten abgeschlossen. Das Ziel dieses Prozesses ist es, Polypeptide in einzelne freie Aminosäuren zu zerlegen.

Gleich wie bei Kohlenhydraten und Fetten wird die Absorption durch die Zotten im Dünndarm in den Blutkreislauf erleichtert. Normale freie Proteine werden durch aktiven Transport transportiert, der Energie benötigt und Natrium als eine Art kotransportiertes Molekül verwendet. Ganze Proteine werden auf direktem Wege transportiert, was keine Energie erfordert. Freie Aminosäuren sind die Hauptform für die Aufnahme in den Blutkreislauf. Allerdings werden auch einige Di-, Tri- und Oligopeptide absorbiert. Je nach Art der Aminosäure (z. B. neutral, basisch, sauer, groß, klein) sind spezifische Trägerproteine am Aminosäuretransport beteiligt. Die natürlich vorkommenden L-Formen der Aminosäuren werden bevorzugt gegenüber den D-Formen absorbiert. Einige Aminosäuren können mit anderen um Trägerproteine und den Transport konkurrieren. So hemmt beispielsweise Arginin den Lysintransport, und hohe Leucinkonzentrationen erhöhen den Bedarf an Isoleucin. Einige neutrale Aminosäuren hemmen den Transport von basischen Aminosäuren.

Der Verbleib von Aminosäuren: Aufgenommene Aminosäuren können für die Synthese von Gewebeproteinen, Enzymen und Hormonen sowie für die Desaminierung oder Transaminierung verwendet werden, und das Kohlenstoffgerüst kann zur Energiegewinnung genutzt werden. Unverdaute Proteine im Hinterdarm werden einer mikrobiellen Fermentation unterzogen, die zur Bildung von Ammoniak und anderen Polyaminen führt.

Proteinverdauung: Wiederkäuer

Die Eiweißverdauung bei Wiederkäuern kann in zwei Phasen unterteilt werden: (1) Verdauung (Abbau) im Retikulorumen und (2) Verdauung im Labmagen und Dünndarm. Daher werden Nahrungsproteine bei Wiederkäuern in im Pansen abbaubare und im Pansen nicht abbaubare Proteine eingeteilt.

Bei Wiederkäuern können Nahrungsproteine in abbaubare und nicht abbaubare Proteine eingeteilt werden.

Wie bei Monogastriern besteht das Hauptziel der Proteinergänzung darin, dem Tier Aminosäuren zuzuführen. Bei Wiederkäuern dienen Proteine jedoch als Stickstoffquelle für Pansenmikroben, damit diese ihr eigenes mikrobielles Protein von Grund auf herstellen können. Den Mikroben ist es gleichgültig, woher die Stickstoffquellen stammen, und sie können für die mikrobielle Proteinsynthese auch nichtproteinhaltige Stickstoffsubstanzen wie Harnstoff verwenden. Harnstoff ist im Pansen durch mikrobielle Urease zu 100 % abbaubar (kann in höheren Konzentrationen toxisch sein).

Protein, das in den Pansen gelangt, kann sowohl von Bakterien als auch von Protozoen abgebaut werden, die proteolytische Enzyme produzieren. Die Pansenmikroben liefern Proteasen und Peptidasen, um Peptidbindungen in Polypeptiden zu spalten und die freien Aminosäuren aus den Proteinen freizusetzen. Verschiedene Faktoren wie die Löslichkeit und die physikalische Struktur der Proteine können den Pansenabbau beeinflussen. Diese im Pansen abgebauten Aminosäuren setzen durch einen als Desaminierung bezeichneten Prozess NH3 und das C-Skelett frei. Zusammen mit flüchtigen Fettsäuren (aus Kohlenhydraten) synthetisieren die Pansenmikroben ihr eigenes mikrobielles Eiweiß, das den Wirtswiederkäuern als primäre Eiweißquelle dient.

Das mikrobielle Eiweiß reicht für den Unterhalt und das Überleben aus, nicht aber für hochleistende Tiere. Aus dem Pansen aufgenommenes Ammoniak wird in Harnstoff umgewandelt und als Blut-Harnstoff-Stickstoff (BUN) ins Blut ausgeschieden. Harnstoff kann gefiltert und über den Speichel oder durch die Pansenwand in den Pansen zurückgeführt werden. Die Konzentration von BUN bei Wiederkäuern spiegelt die Effizienz der Proteinverwertung wider.

Nicht alle Proteine werden im Pansen abgebaut.

Eiweiße, die von den Pansenmikroben nicht abgebaut werden, werden als „entgangene“, „umgangene“ oder „nicht abbaubare“ Eiweiße (rumen undegradable protein, RUP) bezeichnet und haben eine niedrige Pansenabbaurate (z. B. Eiweiße in Mais).
RUP gelangt zur Verdauung und Absorption in den Labmagen und Dünndarm des Wiederkäuers. Bei den Proteinen, die den Dünndarm erreichen, kann es sich um RUP oder um Proteine aus mikrobiellen Quellen handeln. Der Aminosäurebedarf des Wirtstieres wird durch RNP und mikrobielle Proteine gedeckt. Sowohl Wiederkäuer als auch Monogastrier benötigen die essenziellen Aminosäuren in ihrer Nahrung, und Aminosäuren können im Körper nicht gespeichert werden, so dass eine ständige Zufuhr mit der Nahrung erforderlich ist. Einige der Ähnlichkeiten und Unterschiede zwischen Monogastriern und Wiederkäuern bei der Proteinverdauung bzw. dem Proteinabbau sind in der nachstehenden Tabelle aufgeführt.

Monogastrier Unterschiede (Wiederkäuer)
Aminosäureprofil im Dünndarm spiegelt die Aminosäureprofil im Dünndarm unterscheidet sich vom Futter
Keine Aufwertung von minderwertigem Nahrungsprotein Auf-Aufwertung von minderwertigem Nahrungsprotein
Keine Abwertung von hochwertigem Nahrungsprotein
Kann keinen Nicht-Eiweiß-Stickstoff verwenden Kann Nicht-Eiweiß-Stickstoff verwenden (z.z. B. Harnstoff)
Konstante Zufuhr von Aminosäuren ist erforderlich Konstante Zufuhr von Aminosäuren ist erforderlich

Forschung zum „Bypass“-Potenzial von Eiweißzusätzen: Unter den Getreidearten hat Mais das höchste Bypass-Potenzial. Es ist jedoch zu beachten, dass Mais einen Mangel an essentiellen Aminosäuren wie Lysin und Methionin aufweist. Tierische Eiweißquellen wie Fischmehl und Fleischmehl haben ein hohes Bypass-Potenzial. Die Trocknung von Futtermitteln und die Wärmebehandlung erhöhen das Bypass-Potenzial. Futtermittelverarbeitungsmethoden wie Pelletieren, Dampfwalzen oder Flockieren neigen dazu, das Futterprotein durch die Erzeugung von Wärme zu denaturieren, wodurch das Protein vor der Lyse im Pansen „geschützt“ wird. Pansengeschützte Proteinquellen (durch Formaldehydbehandlung), die im Pansen intakt bleiben und sich im Labmagen auflösen, sind im Handel erhältlich.

Schlüsselpunkte

  1. Die Verdauung von Protein beginnt im Magen mit HCl. Die Säure denaturiert (entfaltet) Proteine.
  2. Pepsinogen (inaktiv) wird durch HCl in Pepsin (aktive Form) umgewandelt. Pepsin spaltet Proteine, um Peptide zu bilden.
  3. Der Dünndarm hat mehrere Enzyme. Die Bauchspeicheldrüse setzt Trypsinogen, Chymotrypsinogen und Procarboxypeptidasen frei.
  4. Die vom Zwölffingerdarm abgesonderte Enterokinase wandelt Trypsinogen in Trypsin um, das wiederum Chymotrypsinogen in Chymotrypsin und Procarboxypeptidasen in Carboxypeptidase umwandelt.
  5. Der Abbau durch die Enzyme der Bauchspeicheldrüse und des Dünndarms führt zu Aminosäuren und Di- und Tripeptiden.
  6. Die Absorption durch Zotten und Mikrovilli erfolgt unter Verwendung von Trägerproteinen und Energie. Die Absorption wird durch die Art der Aminosäuren beeinflusst. Einige ganze Proteine sowie Di- und Tripeptide werden ebenfalls resorbiert.
  7. In Wiederkäuern setzen Pansenmikroben Enzyme (Proteasen und Peptidasen) frei, die Peptidbindungen spalten und Aminosäuren freisetzen.
  8. Die Mikroben desaminieren dann die Aminosäure (entfernen die Aminogruppe) und setzen NH3 und C-Skelett frei.
  9. Mikroben verwenden NH3, C-Skelett und Energie, um ihre eigenen Aminosäuren zu synthetisieren.
  10. Wiederkäuer haben keinen Aminosäurebedarf. Stattdessen haben sie einen Stickstoffbedarf. Wiederkäuer bauen Nahrungsprotein durch Pansenmikroben in Ammoniak und C-Skelett ab und synthetisieren ihr eigenes mikrobielles Protein. Daher kann ein Teil des Proteinbedarfs eines Wiederkäuers durch Nicht-Protein-Stickstoff (NPN) gedeckt werden. Harnstoff ist ein Beispiel für NPN. Eine leicht verfügbare Kohlenhydratquelle, die das C-Skelett für die Proteinsynthese liefert, ist entscheidend. Andernfalls sammelt sich das giftige Ammoniak schnell im Pansen an.
  11. Proteine, die den Pansen verlassen, sind mikrobielle Proteine und solche, die dem Pansenabbau entgehen (Bypass-Proteine, Proteine, die im Pansen nicht umfassend abgebaut werden).
  12. Die Verarbeitung des Futters kann die Bypass-Fähigkeit der Proteine beeinflussen.

Wiederholungsfragen

  1. Nenne die Enzyme, die an der Proteinverdauung im Magen und im Dünndarm beteiligt sind.
  2. Welche Tiere können Nicht-Protein-Stickstoff (NPN) verwerten und warum?
  3. Bei monogastrischen Tieren beginnt die Proteinverdauung im ___.
    1. Mund
    2. Magen
    3. Dünndarm
    4. Bauchspeicheldrüse
  4. Das wichtigste Verdauungsenzym, das vom Magen ausgeschieden wird, ist___.
    1. Amylase
    2. Lipase
    3. Pepsin
    4. Trypsin
  5. Proteine, die im Pansen nicht umfassend abgebaut werden, werden auch ___ genannt.
    1. „Bypass-Proteine“
    2. Pansen-unabbaubare Proteine
    3. Pansen-abbaubare Proteine
    4. Beide a und b sind richtig
  6. Trypsin ist nicht für die Aktivierung der folgenden Proenzym(e) verantwortlich.
    1. Enterokinase
    2. Chymotrypsinogen
    3. Procarboxypeptidase
    4. Alle sind richtig
  7. Was passiert mit den Aminosäuren im Pansen?