Acest capitol tratează procesul de digestie și absorbție a proteinelor la animalele monogastrice și rumegătoare. Sunt discutate, de asemenea, diferitele enzime implicate în digestia proteinelor și modul de absorbție a aminoacizilor.

Termeni noi
Aminopeptidaza
Bypassaj proteinelor
Carboxipeptidaza
Chimotripsinogen
Endopeptidaza
Enterokinaza
Exopeptidaza
Pepsina
Pepsinogenul
Procarboxipeptidaza
Tripsinogenul
Tripsina
Ureea

.

Obiectivele capitolului

  • Pentru a prezenta locurile de digestie sau de degradare a proteinelor la animalele monogastrice și rumegătoare
  • Pentru a prezenta diferite tipuri de proteine-.enzime de digestie a proteinelor, locurile de eliberare a acestora și modul lor de acțiune
  • Să discute asemănările și diferențele dintre animalele monogastrice și rumegătoare în ceea ce privește digestia proteinelor

Digestia este procesul prin care hrana ingerată este descompusă fizic și chimic în produse simple pentru a fi absorbită din tubul digestiv. În cazul proteinelor, implică denaturarea proteinelor pentru a expune legăturile peptidice, urmată de hidroliză și eliberarea de aminoacizi liberi.

Digestia proteinelor implică denaturarea legăturilor peptidice și eliberarea de aminoacizi liberi.

Enzimele de digestie a proteinelor

Enzimele de digestie a proteinelor sunt fie endopeptidaze, fie exopeptidaze. Endopeptidazele rup legăturile peptidice din structura primară în fragmente mai mici. Exopeptidazele scindă aminoacizii de la capătul terminal al moleculei proteice. Carboxipeptidazele îndepărtează un aminoacid de la capătul cu o grupare carboxil liberă, iar aminopeptidazele acționează asupra aminoacidului terminal cu o grupare amino liberă.

Tipuri de proteine-digestie a proteinelor

  • Endopeptidaza
  • Exopeptidaza
  • Carboxipeptidaza
  • Aminopeptidaza

Digestia proteinelor

Digestia proteinelor începe în stomac.
Gastrina, un hormon, inițiază descompunerea proteinelor în stomac. Prezența alimentelor în stomac duce la secreția de pepsinogen de către celulele principale ale mucoasei gastrice. Pepsinogenul este activat pentru a forma pepsină (forma activă) prin HCl produs de celulele parietale ale mucoasei gastrice. Pepsina este o endopeptidază. La animalele tinere, renina coagulantă a laptelui este secretată în stomac pentru formarea de cheaguri, ceea ce ajută la transportul în intestinul subțire.

Enzimele de digestie a proteinelor, locul de producere și formele active

  • Pepsină (stomac)
  • Enterokinază (duoden)
  • Trippsinogen (pancreas, inactiv) la tripsină (intestin subțire)
  • Chimotripsinogen (pancreas, inactiv) la chimotripsină (intestinul subțire) prin tripsină
  • Procarboxipeptidaza (Pancreas, inactiv) la carboxipeptidaza (chimotripsină, intestinul subțire) prin tripsină

Următoarea parte a digestiei are loc în intestinul subțire, care joacă un rol major în digestia proteinelor. Hormonul secretină, în duoden, stimulează secrețiile enzimatice din pancreas, care include trei forme inactive: tripsinogenul, chimotripsinogenul și procarboxipeptidaza. Enterokinaza, secretată tot la nivelul duodenului, transformă tripsinogenul în tripsină, care apoi transformă chimotripsinogenul și procarboxipeptidaza în formele lor active – chimotripsina și carboxipeptidaza.

Tripsina joacă un rol foarte important în digestia proteinelor în intestinul subțire.

Digestia este finalizată de alte enzime, inclusiv aminopeptidaze și dipeptidaze din membranele mucoase. Scopul acestui proces este de a reduce polipeptidele la aminoacizi liberi unici.

La fel ca și în cazul carbohidraților și grăsimilor, absorbția este facilitată de vilozitățile din interiorul intestinului subțire în fluxul sanguin. Proteinele libere normale sunt transportate prin transport activ, care necesită energie, și folosesc sodiul ca un fel de moleculă cotransportată. Proteinele întregi folosesc o metodă de transport direct care nu necesită energie. Aminoacizii liberi sunt forma principală de absorbție în sistemul circulator. Cu toate acestea, unele di-, tri- și oligopeptide sunt, de asemenea, absorbite. Proteinele purtătoare specifice în funcție de natura aminoacidului (de exemplu, neutre, bazice, acide, mari, mici) sunt implicate în transportul aminoacizilor. Formele L ale aminoacizilor care apar în mod natural sunt absorbite în mod preferențial față de formele D. Unii aminoacizi pot concura cu alții pentru proteinele purtătoare și pentru transport. De exemplu, arginina inhibă transportul lizinei, iar concentrațiile mari de leucină cresc nevoia de izoleucină. Unii aminoacizi neutri inhibă transportul aminoacizilor bazici.

Destinul aminoacizilor: Aminoacizii absorbiți ar putea fi folosiți pentru sinteza și dezaminare sau transaminare a proteinelor tisulare, enzimelor și hormonilor, iar scheletul de carbon poate fi folosit pentru energie. Proteinele nedigerate din hindgut sunt supuse fermentației microbiene care duce la producerea de amoniac și alte poliamine.

Digestia proteinelor: Rumegătoare

Digestia proteinelor la animalele rumegătoare poate fi împărțită în două faze: (1) digestia (degradarea) în reticulorumen și (2) digestia în abomasum și în intestinul subțire. Prin urmare, la animalele rumegătoare, proteinele alimentare sunt clasificate ca proteine degradabile în rumen și proteine nedegradabile în rumen.

La rumegătoare, proteinele alimentare pot fi clasificate ca proteine degradabile sau nedegradabile.

Ca și la animalele monogastrice, obiectivul principal pentru suplimentarea proteinelor este de a furniza aminoacizi animalului. Cu toate acestea, la rumegătoare, proteinele servesc ca sursă de azot pentru microbii ruminali, astfel încât aceștia să își poată produce propriile proteine microbiene de la zero. Microbilor nu le „pasă” de unde provin sursele de azot și pot utiliza substanțe azotate neproteice, cum ar fi ureea, pentru sinteza proteinelor microbiene. Ureea este 100% degradabilă în rumen de către ureaza microbiană (poate fi toxică la niveluri mai ridicate).

Proteinele care intră în rumen pot fi degradate atât de bacterii, cât și de protozoare, care produc enzime proteolitice. Microbii din rumen furnizează proteaze și peptidaze pentru a scinda legăturile peptidice din polipeptide pentru a elibera aminoacizii liberi din proteine. Mai mulți factori, cum ar fi solubilitatea și structura fizică a proteinelor, pot afecta degradarea rumenală. Acești aminoacizi degradați în rumen eliberează NH3 și scheletul C printr-un proces numit deaminare. Împreună cu acizii grași volatili (din carbohidrați), microbii ruminali își sintetizează propria proteină microbiană, care servește ca sursă primară de proteine pentru animalele rumegătoare gazdă.

Proteina microbiană este suficientă pentru întreținere și supraviețuire, dar nu și pentru animalele cu producție mare. Amoniacul absorbit din rumen este transformat în uree și secretat în sânge sub formă de azot uree din sânge (BUN). Ureea poate fi filtrată și reciclată în rumen prin salivă sau prin peretele rumenului. Concentrația de BUN la rumegătoare reflectă eficiența utilizării proteinelor.

Nu toate proteinele sunt degradate în rumen.

Proteinele care nu sunt degradate de microbii ruminali sunt numite scăpate, „ocolite” sau „nedegradabile” (proteine nedegradabile în rumen, RUP) și au o rată scăzută de degradare în rumen (de exemplu, proteinele din porumb).
RUP intră în abomasum și în intestinul subțire al rumegătoarelor pentru digestie și absorbție. Proteinele care ajung în intestinul subțire pot fi RUP sau cele din surse microbiene. Nevoile de aminoacizi ale animalului gazdă sunt satisfăcute de RUP și de proteinele microbiene. Atât rumegătoarele, cât și monogastricele au nevoie de aminoacizi esențiali în dieta lor, iar aminoacizii nu pot fi stocați în organism, astfel încât este necesar un aport alimentar constant. Unele dintre asemănările și diferențele dintre animalele monogastrice și rumegătoare în ceea ce privește digestia sau degradarea proteinelor sunt prezentate în tabelul de mai jos.

Monogastrice Diferențe (rumegătoare)
Profilul aminoacizilor la nivelul intestinului subțire reflectă dieta Profilul de aminoacizi la nivelul intestinului subțire este diferit de cel al dietei
Nici o îmbunătățire a proteinelor dietetice de slabă calitate Sus-gradare a proteinelor dietetice de calitate scăzută
Nu se retrogradează calitatea proteinelor Nu se retrogradează proteinele dietetice de înaltă calitate
Nu se poate utiliza azot neproteic Se poate utiliza azot neproteic (de ex.ex. ureea)
Este necesar un aport constant de aminoacizi Este necesar un aport constant de aminoacizi

Research on „Bypass” Potential of Protein Supplements: Dintre cerealele, porumbul are cel mai mare potențial de „bypass”. Cu toate acestea, trebuie remarcat faptul că porumbul este deficitar în aminoacizi esențiali, cum ar fi lizina și metionina. Sursele de proteine animale, cum ar fi făina de pește și făina de carne, au un potențial de bypass ridicat. Uscarea furajelor și tratamentul termic crește potențialul de bypass. Metodele de prelucrare a furajelor, cum ar fi peletizarea, laminarea cu abur sau fulgii, tind să denatureze proteinele furajere datorită generării de căldură, „protejând” astfel proteinele de liza în rumen. Sursele de proteine protejate în rumen (prin tratare cu formaldehidă) care rămân intacte în rumen și se dizolvă în abomasum sunt disponibile în comerț.

Puncte cheie

  1. Digestia proteinelor începe în stomac cu HCl. Acidul denaturează (desface) proteinele.
  2. Pepsinogenul (inactiv) este transformat în pepsină (formă activă) de către HCl. Pepsina scindează proteinele pentru a forma peptide.
  3. Instinctul subțire are mai multe enzime. Pancreasul eliberează tripsinogenul, chimotripsinogenul și procarboxipeptidazele.
  4. Enterokinaza secretată de duoden transformă tripsinogenul în tripsină, care apoi transformă chimotripsinogenul în chimotripsină și procarboxipeptidazele în carboxipeptidază.
  5. Degradarea de către enzimele pancreatice și ale intestinului subțire are ca rezultat aminoacizi și di- și tripeptide.
  6. Absorbția de către vilozități și microvilozități are loc folosind proteine purtătoare și energie. Absorbția este afectată de natura aminoacizilor. Unele proteine întregi și di- și tripeptide sunt, de asemenea, absorbite.
  7. La rumegătoare, microbii ruminali eliberează enzime (proteaze și peptidaze) care scindă legăturile peptidice și eliberează aminoacizi.
  8. Microbii apoi deaminează (îndepărtează grupa amino) aminoacidul, eliberând NH3 și scheletul C.
  9. Microbii folosesc NH3, scheletul C și energie pentru a-și sintetiza proprii aminoacizi.
  10. Ruminanții nu au nevoie de aminoacizi. În schimb, au un necesar de azot. Rumegătoarele descompun proteinele alimentare în amoniac și schelet C prin intermediul microbilor ruminali și își sintetizează propriile proteine microbiene. Prin urmare, o parte din necesarul de proteine al rumegătoarelor poate fi acoperit cu azot neproteic (NPN). Ureea este un exemplu de NPN. Este esențială o sursă de carbohidrați ușor disponibilă pentru a furniza scheletul C pentru sinteza proteinelor. În caz contrar, amoniacul toxic se acumulează rapid în rumen.
  11. Proteinele care părăsesc rumenul sunt proteinele microbiene și cele care scapă degradării ruminale (proteine de bypass, proteine care nu sunt degradate extensiv în rumen).
  12. Prelucrarea hranei poate afecta capacitatea de bypass a proteinelor.

Întrebări de recapitulare

  1. Enumerați enzimele implicate în digestia proteinelor în stomac și în intestinul subțire.
  2. Ce animale pot utiliza azotul neproteic (NPN) și de ce?
  3. La animalele monogastrice, digestia proteinelor începe în ___.
    1. Gura
    2. Stomacul
    3. Intestinul subțire
    4. Pancreasul
  4. Principala enzimă digestivă secretată de stomac este___.
  5. Amilaza
  6. Lipsaza
  7. Pepsina
  8. Trippsina
  • Proteinele care nu sunt degradate extensiv în rumen se mai numesc ___.
    1. „Proteine de bypass”
    2. Proteine nedegradabile în rumen
    3. Proteine degradabile în rumen
    4. Atât a cât și b sunt corecte
  • Trippsina nu este responsabilă de activarea următoarei (următoarelor) proenzime.
    1. Enterokinaza
    2. Chimotripsinogen
    3. Procarboxipeptidaza
    4. Toate sunt adevărate
  • Ce se întâmplă cu aminoacizii în rumen?
  • .