Questo capitolo discute il processo di digestione e assorbimento delle proteine negli animali monogastrici e ruminanti. Vengono discussi anche i diversi enzimi coinvolti nella digestione delle proteine e le modalità di assorbimento degli aminoacidi.

Nuovi termini
Aminopeptidasi
Bypass proteine
Carbossipeptidasi
Cimotripsinogeno
Endopeptidasi
Enterokinasi
Espeptidasi
Pepsina
Pepsinogeno
Procarbossipeptidasi
Tripsinogeno
Tripsina
Urea

Obiettivi del capitolo

  • Introdurre i siti di digestione o degradazione delle proteine negli animali monogastrici e ruminanti
  • Introdurre i diversi tipi di enzimi digestivienzimi che digeriscono le proteine, i loro siti di rilascio e le loro modalità d’azione
  • Per discutere le somiglianze e le differenze tra animali monogastrici e ruminanti nella digestione delle proteine

La digestione è il processo attraverso il quale il cibo ingerito viene scomposto fisicamente e chimicamente in prodotti semplici da assorbire dal tratto digestivo. Nel caso delle proteine, comporta la denaturazione delle proteine per esporre i legami peptidici, seguita dall’idrolisi e dal rilascio di aminoacidi liberi.

La digestione delle proteine comporta la denaturazione dei legami peptidici e il rilascio di aminoacidi liberi.

Ezimi digestivi delle proteine

Gli enzimi digestivi delle proteine sono sia endopeptidasi che esopeptidasi. Le endopeptidasi rompono i legami peptidici all’interno della struttura primaria in frammenti più piccoli. Le esopeptidasi scindono gli aminoacidi dall’estremità terminale della molecola proteica. Le carbossipeptidasi rimuovono un aminoacido dall’estremità con un gruppo carbossilico libero, e le aminopeptidasi agiscono sull’aminoacido terminale con un gruppo amminico libero.

Tipi di proteine-

  • Endopeptidasi
  • Exopeptidasi
  • Carbossipeptidasi
  • Aminopeptidasi

Digestione delle proteine

La digestione delle proteine inizia nello stomaco.
La gastrina, un ormone, inizia la scomposizione delle proteine nello stomaco. La presenza di cibo nello stomaco porta alla secrezione di pepsinogeno dalle cellule principali della mucosa gastrica. Il pepsinogeno viene attivato per formare la pepsina (forma attiva) attraverso l’HCl prodotto dalle cellule parietali della mucosa gastrica. La pepsina è un’endopeptidasi. Negli animali giovani, la rennina coagulante del latte è secreta nello stomaco per la formazione di coaguli, che aiutano il trasporto nell’intestino tenue.

Enzimi che digeriscono le proteine, sito di produzione e forme attive

  • Pepsina (Stomaco)
  • Enterochinasi (Duodeno)
  • Tripsinogeno (Pancreas, inattivo) a tripsina (intestino tenue)
  • Chymotrypsinogen (Pancreas, inattivo) a chimotripsina (intestino tenue) da tripsina
  • Procarbossipeptidasi (Pancreas, inattivo) a carbossipeptidasi (chimotripsina, intestino tenue) da tripsina

La parte successiva della digestione avviene nell’intestino tenue, che gioca un ruolo importante nella digestione delle proteine. L’ormone secretina, nel duodeno, stimola le secrezioni enzimatiche dal pancreas, che include tre forme inattive: tripsinogeno, chimotripsinogeno e procarbossipeptidasi. L’enterocinasi, anch’essa secreta nel duodeno, converte il tripsinogeno in tripsina, che poi converte il chimotripsinogeno e la procarbossipeptidasi nelle loro forme attive: chimotripsina e carbossipeptidasi.

La tripsina gioca un ruolo molto cruciale nella digestione delle proteine nell’intestino tenue.

La digestione è completata da altri enzimi tra cui le aminopeptidasi e le dipeptidasi delle membrane mucose. L’obiettivo di questo processo è portare i polipeptidi a singoli aminoacidi liberi.

Proprio come i carboidrati e i grassi, l’assorbimento è facilitato dai villi dell’intestino tenue nel flusso sanguigno. Le proteine libere normali sono trasportate tramite trasporto attivo, che richiede energia, e usano il sodio come una sorta di molecola cotrasportata. Le proteine intere usano un metodo di trasporto diretto che non richiede energia. Gli aminoacidi liberi sono la forma principale per l’assorbimento nel sistema circolatorio. Tuttavia, vengono assorbiti anche alcuni di-, tri- e oligopeptidi. Proteine trasportatrici specifiche basate sulla natura dell’aminoacido (ad esempio, neutro, basico, acido, grande, piccolo) sono coinvolte nel trasporto degli aminoacidi. Le forme L di aminoacidi presenti in natura vengono assorbite preferibilmente alle forme D. Alcuni aminoacidi possono competere con altri per le proteine trasportatrici e il trasporto. Per esempio, l’arginina inibisce il trasporto della lisina e alte concentrazioni di leucina aumentano la necessità di isoleucina. Alcuni aminoacidi neutri inibiscono il trasporto degli aminoacidi basici.

Il destino degli aminoacidi: Gli aminoacidi assorbiti potrebbero essere usati per la sintesi delle proteine dei tessuti, degli enzimi e degli ormoni e per la deaminazione o transaminazione, e lo scheletro di carbonio può essere usato per l’energia. Le proteine non digerite nell’intestino posteriore sono soggette a fermentazione microbica che porta alla produzione di ammoniaca e altre poliammine.

Digestione delle proteine: Ruminanti

La digestione delle proteine nei ruminanti può essere divisa in due fasi: (1) digestione (degradazione) nel reticulorumen e (2) digestione nell’abomaso e nell’intestino tenue. Pertanto, nei ruminanti, le proteine alimentari sono classificate come proteine degradabili nel rumine e proteine non degradabili nel rumine.

Nei ruminanti, le proteine alimentari possono essere classificate come proteine degradabili o non degradabili.

Come negli animali monogastrici, l’obiettivo principale dell’integrazione proteica è quello di fornire aminoacidi all’animale. Tuttavia, nei ruminanti, le proteine servono come fonte di azoto per i microbi del rumine in modo che possano produrre le proprie proteine microbiche da zero. Ai microbi non “interessa” la provenienza delle fonti di azoto e possono utilizzare sostanze azotate non proteiche come l’urea per la sintesi proteica microbica. L’urea è degradabile al 100% nel rumine dall’ureasi microbica (può essere tossica a livelli più alti).

La proteina che entra nel rumine può essere degradata sia dai batteri che dai protozoi, che producono enzimi proteolitici. I microbi del rumine forniscono proteasi e peptidasi per scindere i legami peptidici nei polipeptidi e liberare gli aminoacidi liberi dalle proteine. Diversi fattori come la solubilità e la struttura fisica delle proteine possono influenzare la degradazione nel rumine. Questi aminoacidi degradati dal rumine rilasciano NH3 e lo scheletro C attraverso un processo chiamato deaminazione. Insieme agli acidi grassi volatili (dai carboidrati), i microbi del rumine sintetizzano la propria proteina microbica, che serve come fonte primaria di proteine per i ruminanti ospiti.

La proteina microbica è sufficiente per il mantenimento e la sopravvivenza ma non per gli animali ad alta produzione. L’ammoniaca assorbita dal rumine è convertita in urea e secreta nel sangue come azoto ureico nel sangue (BUN). L’urea può essere filtrata e riciclata nel rumine attraverso la saliva o la parete del rumine. La concentrazione di BUN nei ruminanti riflette l’efficienza dell’utilizzo delle proteine.

Non tutte le proteine sono degradate nel rumine.

Le proteine che non vengono degradate dai microbi del rumine sono chiamate sfuggite, “bypassate” o “non degradabili” (proteine non degradabili nel rumine, RUP), e hanno un basso tasso di degradazione nel rumine (ad esempio le proteine del mais).
Il RUP entra nell’abomaso e nell’intestino tenue del ruminante per la digestione e l’assorbimento. Le proteine che raggiungono l’intestino tenue potrebbero essere RUP o quelle provenienti da fonti microbiche. Il fabbisogno di aminoacidi dell’animale ospite è soddisfatto dalla RUP e dalle proteine microbiche. Sia i ruminanti che i monogastrici richiedono gli aminoacidi essenziali nella loro dieta, e gli aminoacidi non possono essere immagazzinati all’interno del corpo, quindi è necessario un costante apporto alimentare. Alcune delle somiglianze e differenze tra monogastrici e ruminanti nella digestione o degradazione delle proteine sono mostrate nella tabella qui sotto.

Monogastrici Differenze (Ruminanti)
Profilo degli aminoacidi nell’intestino tenue riflette la dieta Il profilo degli aminoacidi nell’intestino tenue è diverso dalla dieta
Nessun miglioramento delle proteine alimentari di bassa qualità Su-di bassa qualità delle proteine alimentari
La qualità delle proteine non viene declassata Proteine alimentari di alta qualità
Non possono usare azoto non proteico Possono usare azoto non proteico (ad es.g. urea)
Riserva costante di aminoacidi Riserva costante di aminoacidi

Ricerca sul potenziale di “bypass” degli integratori di proteine: Tra i cereali, il mais ha il più alto potenziale di bypass. Tuttavia, va notato che il mais è carente di aminoacidi essenziali come la lisina e la metionina. Le fonti di proteine animali come la farina di pesce e la farina di carne hanno un alto potenziale di bypass. L’essiccazione dei foraggi e il trattamento termico aumentano il potenziale di bypass. I metodi di lavorazione dei mangimi, come la pellettatura, la laminazione a vapore o la fioccatura, tendono a denaturare le proteine dei mangimi a causa della generazione di calore, “proteggendo” così le proteine dalla lisi nel rumine. Sono disponibili in commercio fonti proteiche protette dal rumine (attraverso il trattamento con formaldeide) che rimangono intatte nel rumine e si dissolvono nell’abomaso.

Punti chiave

  1. La digestione delle proteine inizia nello stomaco con l’HCl. L’acido denatura (dispiega) le proteine.
  2. Il pepsinogeno (inattivo) è convertito in pepsina (forma attiva) dall’HCl. La pepsina scinde le proteine per formare peptidi.
  3. L’intestino tenue ha diversi enzimi. Il pancreas rilascia tripsinogeno, chimotripsinogeno e procarbossipeptidasi.
  4. L’enterocinasi secreta dal duodeno converte il tripsinogeno in tripsina, che poi converte il chimotripsinogeno in chimotripsina e la procarbossipeptidasi in carbossipeptidasi.
  5. La degradazione da parte degli enzimi pancreatici e del piccolo intestino si traduce in aminoacidi e di- e tripeptidi.
  6. L’assorbimento da parte dei villi e dei microvilli avviene utilizzando proteine carrier ed energia. L’assorbimento è influenzato dalla natura degli aminoacidi. Alcune proteine intere e di- e tripeptidi sono anche assorbiti.
  7. Nei ruminanti, i microbi del rumine rilasciano enzimi (proteasi e peptidasi) che scindono i legami peptidici e rilasciano amminoacidi.
  8. I microbi poi deaminano (rimuovono il gruppo amminico) l’amminoacido, rilasciando NH3 e lo scheletro C.
  9. I microbi usano NH3, lo scheletro C e l’energia per sintetizzare i propri amminoacidi.
  10. I ruminanti non hanno bisogno di amminoacidi. Invece, hanno un fabbisogno di azoto. I ruminanti scompongono le proteine alimentari in ammoniaca e scheletro C attraverso i microbi del rumine e sintetizzano le proprie proteine microbiche. Pertanto, una parte del fabbisogno proteico di un ruminante può essere soddisfatto con azoto non proteico (NPN). L’urea è un esempio di NPN. Una fonte di carboidrati prontamente disponibile per fornire lo scheletro C per la sintesi proteica è fondamentale. Altrimenti, l’ammoniaca tossica si accumula rapidamente nel rumine.
  11. Le proteine che lasciano il rumine sono le proteine microbiche e quelle che sfuggono alla degradazione del rumine (proteine di bypass, proteine che non vengono degradate estensivamente nel rumine).
  12. La lavorazione del mangime può influenzare la capacità di bypass delle proteine.

Domande di ripasso

  1. Elenco gli enzimi coinvolti nella digestione delle proteine nello stomaco e nell’intestino tenue.
  2. Quali animali possono utilizzare l’azoto non proteico (NPN) e perché?
  3. Negli animali monogastrici, la digestione delle proteine inizia nel ___.
    1. bocca
    2. Stomaco
    3. Piccole viscere
    4. Pancreas
  4. Il principale enzima digestivo secreto dallo stomaco è___.
    1. Amilasi
    2. Lipasi
    3. Pepsina
    4. Tripsina
  5. Le proteine che non sono ampiamente degradate nel rumine sono chiamate anche ___.
    1. “Proteine di bypass”
    2. Proteine non degradabili del rumine
    3. Proteine degradabili del rumine
    4. Sia a che b sono corrette
  6. La tripsina non è responsabile dell’attivazione dei seguenti proenzimi.
    1. Enterokinase
    2. Chymotrypsinogen
    3. Procarboxypeptidase
    4. Tutti sono veri
  7. Cosa succede agli aminoacidi nel rumine?