Tutti gli amminoacidi subiscono cambiamenti di carica in diverse condizioni fisiologiche, comunemente esemplificate dal pH. In generale, in condizioni acide, sia i residui amminici che quelli carbossilici, così come le catene laterali, di tutti gli amminoacidi sono protonati, generando una carica positiva di diversa intensità a seconda dell’amminoacido. All’aumentare del pH, gli amminoacidi vengono deprotonati a tassi diversi (i tassi sono determinati dalle costanti di dissociazione degli acidi pubblicate, Ka; -log(Ka)=pKa, i valori pKa sono usati più comunemente perché sono compatibili con la scala del pH)

L’istidina in particolare, ha una catena laterale basica. Anche se questo può sembrare controintuitivo, ciò significa che può stabilizzare una carica positiva attraverso la risonanza a pH inferiori al loro pKa. In breve, l’istidina mantiene la sua carica positiva fino al pH>6. Al di sopra di questo pH, l’istidina è neutralmente carica fino a un certo punto. Quando il pH diventa abbastanza basico, l’amminoacido viene deprotonato di nuovo e diventa carico negativamente. Guarda le costanti di dissociazione degli aminoacidi per saperne di più su questo processo. Abbastanza semplice in un diagramma, più difficile da descrivere a parole. Spero che questo abbia aiutato!