Tylakoidmembranen är lateralt differentierade i appresserade och icke-appresserade områden som kallas grana och stroma lameller. Rena stroma lameller som isolerats från majs- och kornblad av vildtyp innehåller fotosystem I och dess ljusskördande antenner, cytokromeb6/f-komplexet och kopplingsfaktorn. Stroma lameller av majs innehöll endast 2 % av den totala mängden fotosystem II-polypeptider som finns i hela thylakoider, och det mesta av den lilla mängden fotosystem II-ljusskördarkomplex (LHCII) var associerat med fotosystem I. Dessa resultat stämde överens med de låga hastigheterna för fotosystem II:s elektrontransport och de låga nivåerna av den högpotentiella formen av cytokromeb-559. Immunblotanalyser visade att ungefär hälften av den lågpotentiella formen av cytokromeb-559 i stroma lameller var antigeniskt åtskild från den som härrörde från den högpotentiella formen. Mängden LHCII i stromalamellerna kunde ökas genom att bladen utsattes för starkt vitt ljus (tillstånd 2) innan stromalamellerna isolerades. Denna LHCII orsakade en 15-procentig ökning av fotosystem I:s antennstorlek och skilde sig från den LHCII som finns i grana lameller, eftersom den saknade en 26 kD polypeptid som möjligen är involverad i thylakoidappressionen. Dessa resultat visar att migrationen av LHCII från appresserade till icke-appresserade lameller som ett resultat av förändringar i den relativa mängden energi som absorberas av de två olika fotosystemen också sker in vivo.

Reaktionscentrumkärnan i fotosystem I isolerades från thylakoider av korn och dess molekylvikt bestämdes till 650 kD. Attacker av olika proteaser klyvde den till fragment på mindre än 5 kD, även om komplexet fortfarande var fotoaktivt. Kinetiken för fotooxidation av P700 under ljusbegränsande förhållanden var dock långsammare efter proteolys, vilket tyder på mindre effektiv energiöverföring. I en kornmutant som saknar fotosystem I saknades en klorofyllasort som absorberar vid 689 nm och som utgjorde cirka 30 molekyler av 500 i thylakoider av vildtyp.

För det sista har en mutant som helt saknar fotosystem II-aktivitet,viridis -115, undersökts. Den innehöll endast 4 % av de fotosystem II-innehållande EFS-partiklar som finns i vildtypens thylakoider och saknade en klorofyllasort som absorberar vid 683 nm. Immunelektronmikroskopi visade att α-underenheten av cytokromeb-559 och 33 kD-polypeptiden av det syreutvecklande komplexet var korrekt lokaliserade i appredierade thylakoider, trots avsaknaden av de viktigaste fotosystem II-kärnpolypeptiderna. En dubbelmutant som saknade både fotosystem II och LHCII visade sig innehålla grana, trots att dess thylakoider saknade de två komplex som normalt är förknippade med upprätthållandet av membranappression in vivo.