Este capítulo discute o processo de digestão e absorção de proteínas em animais monogástricos e ruminantes. As diferentes enzimas envolvidas na digestão de proteínas e o modo de absorção de aminoácidos também são discutidas.

Novos termos
Aminopeptidase
Bypass proteínas
Carboxipeptidase
Chymotrypsinogen
Endopeptidase
Enterokinase
Exopeptidase
Pepsin
Pepsinogen
Procarboxipeptidase
Trypsinogen
Trypsin
Uréia

Capítulo Objectivos

  • Introduzir os locais de digestão ou degradação da proteína em animais monogástricos e ruminantes
  • Introduzir diferentes tipos de proteína…enzimas de digestão, seus locais de liberação, e seu modo de ação
  • Para discutir as semelhanças e diferenças entre animais monogástricos e ruminantes na digestão da proteína

Digestão é o processo pelo qual a alimentação ingerida é dividida física e quimicamente em produtos simples para absorção do trato digestivo. No caso das proteínas, envolve a desnaturalização das proteínas para expor as ligações peptídeas, seguida de hidrólise e liberação de aminoácidos livres.

Digestão das proteínas envolve a desnaturalização das ligações peptídeas e liberação de aminoácidos livres.

Enzimas digeridoras de proteínas

Enzimas digeridoras de proteínas ou são endopeptidase ou exopeptidase. As endopeptidases quebram as ligações peptídeas dentro da estrutura primária em fragmentos menores. As exopeptidases clivam os aminoácidos da extremidade terminal da molécula de proteína. As carboxipeptidases removem um aminoácido da extremidade com um grupo carboxil livre e a aminopeptidase actua sobre o aminoácido terminal com um grupo de aminoácidos livres.

Tipos de Proteína-Enzimas Digestoras

  • Endopeptidase
  • Exopeptidase
  • Carboxipeptidase
  • Aminopeptidase

Digestão das proteínas

Digestão das proteínas começa no estômago.
Gastrina, uma hormona, inicia a decomposição das proteínas no estômago. A presença de alimentos no estômago leva à secreção de pepsinogênio pelas principais células da mucosa gástrica. O pepsinogênio é ativado para formar pepsina (forma ativa) através do HCl produzido pelas células parietais da mucosa gástrica. A pepsina é uma endopeptidase. Em animais jovens, a rennina coagulante do leite é secretada no estômago para formação de coágulos, o que ajuda no transporte para o intestino delgado.

Enzimas Digestoras de Proteínas, Local de Produção, e Formas Ativas

  • Pepsina (Estômago)
  • Enterokinase (Duodeno)
  • Tripsinogênio (Pâncreas, inativo) para tripsina (intestino delgado)
  • Quimotripsinogênio (Pâncreas, inativo) a quimotripsina (intestino delgado) pela tripsina
  • Procarboxipeptidase (Pâncreas, inativo) a carboxipeptidase (quimotripsina, intestino delgado) pela tripsina

A porção seguinte da digestão ocorre no intestino delgado, que tem um papel importante na digestão das proteínas. O hormônio secretino, no duodeno, estimula as secreções enzimáticas do pâncreas, que inclui três formas inativas: tripsinogênio, quimotripsinogênio, e procarboxipeptidase. A enterokinase, também secretada no duodeno, converte o tripsinogênio em tripsina, que então converte o quimotripsinogênio e a procarboxipeptidase em suas formas ativas – quimotripsina e carboxipeptidase.

Trypsin desempenha um papel muito crucial na digestão da proteína no intestino delgado.

Digestão é terminada por outras enzimas incluindo aminopeptidases e dipeptidases das membranas mucosas. O objetivo deste processo é reduzir os polipéptidos a um único aminoácido livre.

Apenas como carboidratos e gorduras, a absorção é facilitada pelas vilosidades dentro do intestino delgado na corrente sanguínea. As proteínas normais livres são transportadas através de transporte ativo, que requer energia, e usam sódio como uma espécie de molécula cotransportada. As proteínas inteiras utilizam um método de transporte directo que não requer energia. Os aminoácidos livres são a principal forma de absorção para o sistema circulatório. No entanto, alguns di-, tri-, e oligopeptídeos também são absorvidos. Proteínas transportadoras específicas baseadas na natureza do aminoácido (por exemplo, neutro, básico, ácido, grande, pequeno) estão envolvidas no transporte dos aminoácidos. As formas L de aminoácidos que ocorrem naturalmente são absorvidas preferencialmente em relação às formas D. Alguns aminoácidos podem competir com outros pelas proteínas transportadoras e pelo transporte. Por exemplo, a arginina inibe o transporte da lisina e altas concentrações de leucina aumentam a necessidade de isoleucina. Alguns aminoácidos neutros inibem o transporte de aminoácidos básicos.

O Destino dos Aminoácidos: Os aminoácidos absorvidos podem ser usados para a síntese e desaminação ou transaminação das proteínas dos tecidos, enzimas e hormônios, e o esqueleto de carbono pode ser usado para energia. As proteínas não digeridas no hindgut são submetidas a fermentação microbiana levando à produção de amônia e outras poliaminas.

Digestão de proteínas: Ruminantes

Digestão das proteínas nos ruminantes pode ser dividida em duas fases: (1) digestão (degradação) no reticulorúmen e (2) digestão no abomaso e intestino delgado. Portanto, em ruminantes, as proteínas dietéticas são classificadas como degradáveis e não degradáveis no rúmen.

Em ruminantes, as proteínas dietéticas podem ser classificadas como degradáveis ou não degradáveis.

Como os animais monogástricos, o principal objetivo da suplementação proteica é fornecer aminoácidos ao animal. No entanto, nos ruminantes, as proteínas servem como fonte de nitrogênio para os micróbios do rúmen para que eles possam fazer a sua própria proteína microbiana a partir do zero. Os micróbios não “cuidam” de onde vêm as fontes de nitrogênio e podem usar substâncias não proteicas nitrogenadas como a uréia para a síntese de proteínas microbianas. A uréia é 100% degradável no rúmen pela urease microbiana (pode ser tóxica em níveis mais altos).

Proteína que entra no rúmen pode ser degradada tanto por bactérias como por protozoários, que produzem enzimas proteolíticas. Os micróbios ruminais fornecem proteases e peptidases para clivar ligações peptídeas em polipéptidos para liberar os aminoácidos livres das proteínas. Vários factores como a solubilidade e a estrutura física das proteínas podem afectar a degradação do rúmen. Estes aminoácidos degradados no rúmen liberam NH3 e o esqueleto C por um processo chamado desaminação. Juntamente com ácidos gordos voláteis (de hidratos de carbono), os micróbios ruminais sintetizam a sua própria proteína microbiana, que serve como uma fonte primária de proteína para os ruminantes hospedeiros.

Proteína microbiana é suficiente para manutenção e sobrevivência, mas não para animais de alta produção. A amônia absorvida do rúmen é convertida em uréia e secretada no sangue como nitrogênio uréico no sangue (BUN). A uréia pode ser filtrada e reciclada para o rúmen através da saliva ou através da parede do rúmen. A concentração de BUN em ruminantes reflete a eficiência da utilização da proteína.

Nada todas as proteínas são degradadas no rúmen.

Proteínas que não são degradadas por micróbios ruminais são chamadas de escape, “bypassed” ou “undegradable” (proteína não degradável do rúmen, RUP), e têm uma baixa taxa de degradação ruminal (por exemplo, proteínas no milho).
RUP entra no abomaso e intestino delgado do animal ruminante para digestão e absorção. As proteínas que chegam ao intestino delgado podem ser RUP ou aquelas de fontes microbianas. As necessidades em aminoácidos do animal hospedeiro são supridas por RUP e proteínas microbianas. Tanto os ruminantes como os monogástricos necessitam dos aminoácidos essenciais na sua dieta, e os aminoácidos não podem ser armazenados dentro do organismo, pelo que é necessário um abastecimento alimentar constante. Algumas das semelhanças e diferenças entre animais monogástricos e ruminantes na digestão ou degradação de proteínas são mostradas na tabela abaixo.

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Monogástricos Diferenças (Ruminantes)
Perfil de aminoácidos no intestino delgado reflecte o dieta Perfil de aminoácidos no intestino delgado é diferente da dieta
Sem actualização de proteína dietética de baixa qualidade Up-proteína dietética de baixa qualidade
Proteína de qualidade não degradada Proteína dietética de alta qualidade de baixa qualidade
Não pode usar nitrogênio não protéico Capaz de usar nitrogênio não protéico (e.g. ureia)
Requerimento constante de aminoácidos Requerimento constante de aminoácidos

Pesquisa sobre o Potencial de Suplementos Proteicos de “Bypass”: Entre os cereais, o milho tem o maior potencial de “Bypass”. No entanto, deve-se notar que o milho é deficiente em aminoácidos essenciais, como lisina e metionina. Fontes de proteína animal, tais como farinha de peixe e farinha de carne têm um elevado potencial de Bypass. A secagem das forragens e o tratamento térmico aumentam o potencial de bypass. Os métodos de processamento da ração, tais como a granulação, o rolo de vapor ou a escamação, tendem a desnaturar a proteína da ração devido à geração de calor, “protegendo” assim a proteína da lise no rúmen. Fontes de proteína ruminais protegidas (através do tratamento com formaldeído) que permanecem intactas no rúmen e se dissolvem no abomaso estão disponíveis comercialmente.

Key Points

  1. Digestão da proteína começa no estômago com HCl. Desnaturação ácida (desdobra) de proteínas.
  2. Pepsinogênio (inativo) é convertido em pepsina (forma ativa) pelo HCl. A pepsina cliva as proteínas para formar peptídeos.
  3. O intestino delgado tem várias enzimas. O pâncreas libera tripsinogênio, quimotripsinogênio, e procarboxipeptidases.
  4. Enterokinase secretada do duodeno converte tripsinogênio em tripsina, que então converte quimotripsinogênio em quimotripsina e procarboxipeptidases em carboxipeptidase.
  5. Degradação pelas enzimas pancreáticas e do intestino delgado resulta em aminoácidos e di- e tripeptídeos.
  6. Absorção por vilosidades e micro-vilosidades ocorre usando proteínas portadoras e energia. A absorção é afetada pela natureza dos aminoácidos. Algumas proteínas inteiras e di- e tripeptídeos também são absorvidos.
  7. Em ruminantes, micróbios ruminais liberam enzimas (proteases e peptidases) que clivam ligações peptídeas e liberam aminoácidos.
  8. Os micróbios então deaminar (remover grupo de aminoácidos) o aminoácido, liberando NH3 e esqueleto C.
  9. Os micróbios usam NH3, esqueleto C, e energia para sintetizar seus próprios aminoácidos.
  10. O ruminante não tem necessidade de aminoácidos. Ao invés disso, eles têm uma necessidade de nitrogênio. Os ruminantes decompõem a proteína dietética em amônia e esqueleto C através de micróbios ruminais e sintetizam sua própria proteína microbiana. Portanto, uma porção da necessidade de proteína de um ruminante pode ser satisfeita com nitrogênio não protéico (NPN). A uréia é um exemplo de NPN. Uma fonte de carboidratos prontamente disponível para fornecer o esqueleto C para a síntese protéica é fundamental. Caso contrário, a amônia tóxica se acumula rapidamente no rúmen.
  11. Proteínas que saem do rúmen são proteínas microbianas e aquelas que escapam da degradação ruminal (proteínas de bypass, proteínas que não são degradadas extensivamente no rúmen).
  12. O processamento da alimentação pode afetar a capacidade de bypass das proteínas.

Perguntas de revisão

  1. Lista as enzimas envolvidas na digestão das proteínas no estômago e no intestino delgado.
  2. Que animais podem utilizar nitrogénio não protéico (NPN) e porquê?
  3. Em animais monogástricos, a digestão da proteína começa no ___.
    1. Boca
    2. Estômago
    3. Pequena intenção
    4. Pâncreas
  4. A maior enzima digestiva secretada pelo estômago é___.
    1. Amilase
    2. Lipase
    3. Pepsina
    4. Trypsin
  5. Proteínas que não são degradadas extensivamente no rúmen também são chamadas ___.
    1. “Proteínas bypass”
    2. Proteínas não degradáveis do ruminal
    3. Proteínas degradáveis do ruminal
    4. Tuas a e b estão corretas
  6. Trypsin não é responsável pela ativação da(s) seguinte(s) proenzima(s).
    1. Enterokinase
    2. Chymotrypsinogen
    3. Procarboxipeptidase
    4. Todos são verdadeiros
  7. O que acontece aos aminoácidos no rúmen?