Un guide des principes de la nutrition animale

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La digestion est le processus par lequel les aliments ingérés sont décomposés physiquement et chimiquement en produits simples pour être absorbés par le tube digestif. Dans le cas des protéines, elle implique la dénaturation des protéines pour exposer les liaisons peptidiques, suivie de l’hydrolyse et de la libération des acides aminés libres.

Enzymes digérant les protéines

Les enzymes digérant les protéines sont soit des endopeptidases, soit des exopeptidases. Les endopeptidases brisent les liaisons peptidiques au sein de la structure primaire en fragments plus petits. Les exopeptidases coupent les acides aminés à l’extrémité de la molécule de protéine. Les carboxypeptidases enlèvent un acide aminé de l’extrémité avec un groupe carboxyle libre, et les aminopeptidases agissent sur l’acide aminé terminal avec un groupe amino libre.

Digestion des protéines

La digestion des protéines commence dans l’estomac.
La gastrine, une hormone, initie la dégradation des protéines dans l’estomac. La présence d’aliments dans l’estomac entraîne la sécrétion de pepsinogène par les cellules chefs de la muqueuse gastrique. Le pepsinogène est activé pour former la pepsine (forme active) par le HCl produit par les cellules pariétales de la muqueuse gastrique. La pepsine est une endopeptidase. Chez les jeunes animaux, la rennine coagulante du lait est sécrétée dans l’estomac pour la formation de caillots, ce qui facilite le transport dans l’intestin grêle.

La partie suivante de la digestion se déroule dans l’intestin grêle, qui joue un rôle majeur dans la digestion des protéines. L’hormone sécrétine, dans le duodénum, stimule les sécrétions enzymatiques du pancréas, qui comprennent trois formes inactives : le trypsinogène, le chymotrypsinogène et la procarboxypeptidase. L’entérokinase, également sécrétée au niveau du duodénum, transforme le trypsinogène en trypsine, qui transforme ensuite le chymotrypsinogène et la procarboxypeptidase en leurs formes actives, la chymotrypsine et la carboxypeptidase.

La digestion est terminée par d’autres enzymes dont les aminopeptidases et les dipeptidases des muqueuses. Le but de ce processus est de ramener les polypeptides à des acides aminés libres uniques.

Tout comme les glucides et les graisses, l’absorption est facilitée par les villosités de l’intestin grêle dans la circulation sanguine. Les protéines libres normales sont transportées par un transport actif, nécessitant de l’énergie, et utilisent le sodium comme une sorte de molécule cotransportée. Les protéines entières utilisent une méthode de transport directe qui ne nécessite pas d’énergie. Les acides aminés libres sont la principale forme d’absorption dans le système circulatoire. Cependant, certains di-, tri- et oligopeptides sont également absorbés. Des protéines porteuses spécifiques basées sur la nature de l’acide aminé (par exemple, neutre, basique, acide, grand, petit) sont impliquées dans le transport des acides aminés. Les formes L naturelles des acides aminés sont absorbées de préférence aux formes D. Certains acides aminés peuvent entrer en compétition avec d’autres pour les protéines porteuses et le transport. Par exemple, l’arginine inhibe le transport de la lysine et des concentrations élevées de leucine augmentent le besoin en isoleucine. Certains acides aminés neutres inhibent le transport des acides aminés basiques.

Le devenir des acides aminés : Les acides aminés absorbés pourraient être utilisés pour la synthèse des protéines tissulaires, des enzymes et des hormones et la désamination ou la transamination, et le squelette carboné peut être utilisé pour l’énergie. Les protéines non digérées dans l’intestin postérieur sont soumises à une fermentation microbienne conduisant à la production d’ammoniac et d’autres polyamines.

Digestion des protéines : Ruminants

La digestion des protéines chez les ruminants peut être divisée en deux phases : (1) la digestion (dégradation) dans le réticulorium et (2) la digestion dans la caillette et l’intestin grêle. Par conséquent, chez les ruminants, les protéines alimentaires sont classées en protéines dégradables dans le rumen et en protéines non dégradables dans le rumen.

Comme chez les monogastriques, l’objectif principal de la supplémentation en protéines est de fournir des acides aminés à l’animal. Cependant, chez les ruminants, les protéines servent de source d’azote pour les microbes du rumen afin qu’ils puissent fabriquer leurs propres protéines microbiennes à partir de zéro. Les microbes ne se « soucient » pas de la provenance des sources d’azote et peuvent utiliser des substances azotées non protéiques telles que l’urée pour la synthèse des protéines microbiennes. L’urée est 100% dégradable dans le rumen par l’uréase microbienne (peut être toxique à des niveaux plus élevés).

Les protéines entrant dans le rumen peuvent être dégradées à la fois par les bactéries et les protozoaires, qui produisent des enzymes protéolytiques. Les microbes du rumen fournissent des protéases et des peptidases pour cliver les liaisons peptidiques des polypeptides et libérer les acides aminés libres des protéines. Plusieurs facteurs tels que la solubilité et la structure physique des protéines peuvent affecter la dégradation dans le rumen. Ces acides aminés dégradés par le rumen libèrent du NH3 et le squelette C par un processus appelé désamination. Avec les acides gras volatils (issus des glucides), les microbes du rumen synthétisent leurs propres protéines microbiennes, qui servent de source primaire de protéines aux ruminants hôtes.

Les protéines microbiennes sont suffisantes pour l’entretien et la survie mais pas pour les animaux à forte production. L’ammoniac absorbé par le rumen est converti en urée et sécrété dans le sang sous forme d’azote uréique sanguin (BUN). L’urée peut être filtrée et recyclée dans le rumen via la salive ou à travers la paroi du rumen. La concentration d’azote uréique sanguin chez les ruminants reflète l’efficacité de l’utilisation des protéines.

Les protéines qui ne sont pas dégradées par les microbes du rumen sont appelées échappées, « contournées » ou « non dégradables » (protéine non dégradable du rumen, RUP), et ont un faible taux de dégradation dans le rumen (par exemple, les protéines du maïs).
Les RUP pénètrent dans la caillette et l’intestin grêle du ruminant pour être digérées et absorbées. Les protéines qui atteignent l’intestin grêle peuvent être des RUP ou celles provenant de sources microbiennes. Les besoins en acides aminés de l’animal hôte sont satisfaits par les RUP et les protéines microbiennes. Les ruminants et les monogastriques ont besoin des acides aminés essentiels dans leur alimentation. Les acides aminés ne peuvent pas être stockés dans l’organisme et un apport alimentaire constant est donc nécessaire. Certaines des similitudes et des différences chez les monogastriques et les ruminants dans la digestion ou la dégradation des protéines sont présentées dans le tableau ci-dessous.

Recherche sur le potentiel de « dérivation » des suppléments protéiques : Parmi les grains céréaliers, le maïs a le potentiel de dérivation le plus élevé. Cependant, il faut noter que le maïs est déficient en acides aminés essentiels tels que la lysine et la méthionine. Les sources de protéines animales telles que la farine de poisson et la farine de viande ont un potentiel de dérivation élevé. Le séchage des fourrages et le traitement thermique augmentent le potentiel de dérivation. Les méthodes de traitement des aliments pour animaux, telles que la granulation, le laminage à la vapeur ou le floconnage, ont tendance à dénaturer les protéines de l’aliment en raison de la production de chaleur, ce qui  » protège  » les protéines de la lyse dans le rumen. Des sources de protéines protégées dans le rumen (par traitement au formaldéhyde) qui restent intactes dans le rumen et se dissolvent dans la caillette sont disponibles dans le commerce.

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