Tous les acides aminés subissent des changements de charge dans différentes conditions physiologiques, communément exemplifiées par le pH. En gros, dans des conditions acides, les résidus amino et carboxyle, ainsi que les chaînes latérales, de tous les acides aminés sont protonés, générant une charge positive de différentes forces selon l’acide aminé. Lorsque le pH augmente, les acides aminés sont déprotonés à des vitesses différentes (les vitesses sont déterminées par les constantes de dissociation des acides publiées, Ka ; -log(Ka)=pKa, les valeurs pKa sont utilisées plus couramment car elles sont compatibles avec l’échelle de pH)

L’histidine en particulier, a une chaîne latérale basique. Bien que cela puisse paraître contre-intuitif, cela signifie qu’elle peut stabiliser une charge positive par résonance à des pH inférieurs à leur pKa. En bref, l’histidine conserve sa charge positive jusqu’au pH>6 du système. Au-dessus de ce pH, l’histidine est chargée de façon neutre jusqu’à un certain point. Lorsque le pH devient suffisamment basique, l’acide aminé est à nouveau déprotoné et devient chargé négativement. Pour en savoir plus sur ce processus, consultez les constantes de dissociation des acides aminés. Assez simple dans un diagramme, plus difficile à décrire avec des mots. J’espère que cela vous a aidé !