Les membranes thylakoïdes sont différenciées latéralement en régions appressées et non appressées appelées grana et lamelles de stroma. Les lamelles de stroma pures isolées des feuilles de maïs et d’orge de type sauvage contiennent le photosystème I et ses antennes de récolte de la lumière, le complexe cytochromeb6/f et le facteur de couplage. Les lamelles du stroma du maïs ne contenaient que 2 % des polypeptides totaux du photosystème II trouvés dans les thylakoïdes entiers, et la plupart de la petite quantité du complexe photosystème II récoltant la lumière (LHCII) était associée au photosystème I. Ces résultats étaient cohérents avec les faibles taux de transport d’électrons du photosystème II et les faibles niveaux de la forme à haut potentiel du cytochromeb-559. Les analyses par immunotransfert ont indiqué qu’environ la moitié de la forme à faible potentiel du cytochromeb-559 dans les lamelles du stroma était antigéniquement distincte de celle dérivée de la forme à haut potentiel. La quantité de LHCII dans les lamelles du stroma a pu être augmentée en exposant les feuilles à une lumière blanche vive (état 2) avant l’isolement des lamelles du stroma. Cette LHCII a provoqué une augmentation de 15% de la taille de l’antenne du photosystème I et était différente de la LHCII trouvée dans les lamelles de grana, car elle manquait d’un polypeptide de 26 kD probablement impliqué dans l’apprêtement du thylakoïde. Ces résultats démontrent que la migration du LHCII des lamelles appressées vers les lamelles non appressées, comme résultat des changements dans les quantités relatives d’énergie absorbée par les 2 différents photosystèmes, se produit également in vivo.

Le noyau du centre de réaction du photosystème I a été isolé des thylakoïdes d’orge et son poids moléculaire déterminé à 650 kD. L’attaque par diverses protéases l’a clivé en fragments de moins de 5 kD, bien que le complexe soit encore photoactif. Cependant, la cinétique de la photo-oxydation de P700 dans des conditions de limitation de la lumière était plus lente après la protéolyse, ce qui indique un transfert d’énergie moins efficace. Dans un mutant d’orge dépourvu du photosystème I, une espèce de chlorophylle absorbant à 689 nm faisait défaut, représentant environ 30 molécules sur 500 dans les thylakoïdes de type sauvage.

Enfin, un mutant manquant complètement d’activité du photosystème II,viridis -115, a été examiné. Il ne contenait que 4% des particules EFS contenant le photosystème II trouvées dans les thylakoïdes de type sauvage, et manquait d’une espèce de chlorophylle absorbant à 683 nm. La microscopie électronique immune a révélé que la sous-unité α du cytochromeb-559 et le polypeptide 33 kD du complexe d’évolution de l’oxygène étaient correctement localisés dans les thylakoïdes apprimés, malgré l’absence des principaux polypeptides du noyau du photosystème II. Un double mutant, dépourvu à la fois du photosystème II et du LHCII, s’est avéré contenir du grana, même si ses thylakoïdes étaient dépourvus des 2 complexes normalement associés au maintien de l’appression membranaire in vivo.