Tylakoidikalvot eroavat sivusuunnassa appressoituneisiin ja ei-appressoituneisiin alueisiin, joita kutsutaan grana- ja stroomalamelleiksi. Villityypin maissin ja ohran lehdistä eristetyt puhtaat stroomalamellit sisältävät fotosysteemi I:n ja sen valoa keräävät antennit, sytokromib6/f-kompleksin ja kytkentätekijän. Maissin stroomalamellit sisälsivät vain 2 % kokonaisten tylakoideissa esiintyvistä fotosysteemi II:n polypeptidien kokonaismäärästä, ja suurin osa pienestä määrästä fotosysteemi II:n valoa keräävää kompleksia (LHCII) oli assosioitunut fotosysteemi I:n kanssa. Nämä tulokset olivat sopusoinnussa fotosysteemi II:n elektroninkuljetuksen alhaisen nopeuden ja sytokromieb-559:n korkeapotentiaalisen muodon alhaisen määrän kanssa. Immune blot -määritykset osoittivat, että noin puolet sytokromib-559:n matalapotentiaalisesta muodosta strooman lamelleissa oli antigeenisesti erilainen kuin korkeapotentiaalisesta muodosta peräisin oleva muoto. LHCII:n määrää stroomalamelleissa voitiin lisätä altistamalla lehdet kirkkaalle valkoiselle valolle (tila 2) ennen stroomalamellien eristämistä. Tämä LHCII aiheutti 15 prosentin lisäyksen fotosysteemi I:n antennikokoon, ja se poikkesi granalamelleista löytyvästä LHCII:stä, koska siitä puuttui 26 kD:n polypeptidi, joka mahdollisesti osallistuu tylakoidin appressioon. Nämä tulokset osoittavat, että LHCII:n siirtyminen appressoituneista lamelleista ei-appressoituneisiin lamelleihin kahden eri fotosysteemin absorboiman energian suhteellisten määrien muutosten seurauksena tapahtuu myös in vivo.

Fotosysteemi I:n reaktiokeskuksen ydin eristettiin ohran tylakoideista ja sen molekyylipainoksi määritettiin 650 kD. Eri proteaasien hyökkäys pilkkoi sen alle 5 kD:n fragmenteiksi, vaikka kompleksi oli edelleen fotoaktiivinen. P700:n valohapettumisen kinetiikka valoa rajoittavissa olosuhteissa oli kuitenkin hitaampaa proteolyysin jälkeen, mikä viittaa tehottomampaan energiansiirtoon. Ohran mutaatiosta, josta puuttuu fotosysteemi I, puuttui 689 nm:ssä absorboiva klorofylilaji, jota oli noin 30 molekyyliä 500:sta villityypin tylakoideissa esiintyvästä molekyylistä.

Viimeiseksi on tutkittu fotosysteemi II:n aktiivisuutta kokonaan vailla olevaa mutanttia, viridis -115. Se sisälsi vain 4 % villityypin tylakoideissa esiintyvistä fotosysteemi II:ta sisältävistä EFS-hiukkasista, ja siitä puuttui 683 nm:ssä absorboiva klorofylilaji. Immuunielektronimikroskopia osoitti, että sytokromib-559:n α-alayksikkö ja happea kehittävän kompleksin 33 kD:n polypeptidi sijaitsivat oikein appressoituneissa tylakoideissa huolimatta fotosysteemi II:n tärkeimpien ydinpolypeptidien puuttumisesta. Kaksoismutantin, josta puuttui sekä fotosysteemi II että LHCII, todettiin sisältävän granaa, vaikka sen tylakoideista puuttuivat nämä kaksi kompleksia, jotka normaalisti liittyvät kalvon appression ylläpitämiseen in vivo.