Guía de los principios de la nutrición animal

La digestión es el proceso por el cual el alimento ingerido se descompone física y químicamente en productos simples para su absorción en el tracto digestivo. En el caso de las proteínas, implica la desnaturalización de las proteínas para exponer los enlaces peptídicos, seguida de la hidrólisis y la liberación de aminoácidos libres.

Enzimas de digestión de proteínas

Las enzimas de digestión de proteínas son endopeptidasas o exopeptidasas. Las endopeptidasas rompen los enlaces peptídicos dentro de la estructura primaria en fragmentos más pequeños. Las exopeptidasas escinden los aminoácidos del extremo terminal de la molécula de proteína. Las carboxipeptidasas eliminan un aminoácido del extremo con un grupo carboxilo libre, y las aminopeptidasas actúan sobre el aminoácido terminal con un grupo amino libre.

Digestión de las proteínas

La digestión de las proteínas comienza en el estómago.
La gastrina, una hormona, inicia la descomposición de las proteínas en el estómago. La presencia de alimentos en el estómago provoca la secreción de pepsinógeno por las células principales de la mucosa gástrica. El pepsinógeno se activa para formar pepsina (forma activa) mediante el HCl producido por las células parietales de la mucosa gástrica. La pepsina es una endopeptidasa. En los animales jóvenes, la renina coagulante de la leche se secreta en el estómago para la formación de coágulos, lo que ayuda al transporte hacia el intestino delgado.

La siguiente parte de la digestión se produce en el intestino delgado, que desempeña un papel importante en la digestión de las proteínas. La hormona secretina, en el duodeno, estimula las secreciones enzimáticas del páncreas, que incluyen tres formas inactivas: tripsinógeno, quimotripsinógeno y procarboxipeptidasa. La enteroquinasa, también secretada en el duodeno, convierte el tripsinógeno en tripsina, que a su vez convierte el quimotripsinógeno y la procarboxipeptidasa en sus formas activas: la quimotripsina y la carboxipeptidasa.

La digestión se completa con otras enzimas, como las aminopeptidasas y las dipeptidasas de las membranas mucosas. El objetivo de este proceso es reducir los polipéptidos a aminoácidos libres individuales.

Al igual que los carbohidratos y las grasas, la absorción es facilitada por las vellosidades del intestino delgado hacia el torrente sanguíneo. Las proteínas libres normales se transportan mediante un transporte activo, que requiere energía, y utilizan el sodio como una especie de molécula cotransportada. Las proteínas enteras utilizan un método de transporte directo que no requiere energía. Los aminoácidos libres son la principal forma de absorción en el sistema circulatorio. Sin embargo, también se absorben algunos di-, tri- y oligopéptidos. En el transporte de aminoácidos intervienen proteínas transportadoras específicas basadas en la naturaleza del aminoácido (por ejemplo, neutro, básico, ácido, grande, pequeño). Las formas L naturales de los aminoácidos se absorben preferentemente a las formas D. Algunos aminoácidos pueden competir con otros por las proteínas transportadoras y el transporte. Por ejemplo, la arginina inhibe el transporte de la lisina y las altas concentraciones de leucina aumentan la necesidad de isoleucina. Algunos aminoácidos neutros inhiben el transporte de aminoácidos básicos.

El destino de los aminoácidos: Los aminoácidos absorbidos podrían utilizarse para la síntesis de proteínas tisulares, enzimas y hormonas y la desaminación o transaminación, y el esqueleto de carbono puede utilizarse como energía. Las proteínas no digeridas en el intestino posterior se someten a una fermentación microbiana que conduce a la producción de amoníaco y otras poliaminas.

Digestión de las proteínas: Rumiantes

La digestión de las proteínas en los rumiantes puede dividirse en dos fases: (1) digestión (degradación) en el reticulorumen y (2) digestión en el abomaso e intestino delgado. Por lo tanto, en los animales rumiantes, las proteínas alimentarias se clasifican como proteínas degradables en el rumen y proteínas no degradables en el rumen.

Al igual que en los animales monogástricos, el objetivo principal de la suplementación proteica es proporcionar aminoácidos al animal. Sin embargo, en los rumiantes, las proteínas sirven como fuente de nitrógeno para los microbios del rumen para que puedan fabricar su propia proteína microbiana desde cero. A los microbios no les «importa» de dónde proceden las fuentes de nitrógeno y pueden utilizar sustancias nitrogenadas no proteicas, como la urea, para la síntesis de proteína microbiana. La urea es 100% degradable en el rumen por la ureasa microbiana (puede ser tóxica a niveles más altos).

La proteína que entra en el rumen puede ser degradada tanto por bacterias como por protozoos, que producen enzimas proteolíticas. Los microbios del rumen aportan proteasas y peptidasas para escindir los enlaces peptídicos de los polipéptidos y liberar los aminoácidos libres de las proteínas. Varios factores, como la solubilidad y la estructura física de la proteína, pueden afectar a la degradación ruminal. Estos aminoácidos degradados en el rumen liberan NH3 y el esqueleto de C mediante un proceso llamado desaminación. Junto con los ácidos grasos volátiles (procedentes de los carbohidratos), los microbios del rumen sintetizan su propia proteína microbiana, que sirve como fuente primaria de proteína para los animales rumiantes huéspedes.

La proteína microbiana es suficiente para el mantenimiento y la supervivencia, pero no para los animales de alta producción. El amoníaco absorbido en el rumen se convierte en urea y se secreta en la sangre como nitrógeno ureico en sangre (BUN). La urea puede ser filtrada y reciclada al rumen a través de la saliva o de la pared del rumen. La concentración de BUN en los rumiantes refleja la eficiencia de la utilización de las proteínas.

Las proteínas que no son degradadas por los microbios del rumen se denominan escapadas, «puenteadas» o «no degradables» (proteína no degradable en el rumen, RUP), y tienen una baja tasa de degradación en el rumen (por ejemplo, las proteínas del maíz).
La RUP entra en el abomaso y el intestino delgado del animal rumiante para su digestión y absorción. Las proteínas que llegan al intestino delgado pueden ser RUP o de fuentes microbianas. Las necesidades de aminoácidos del animal huésped se cubren con RUP y proteínas microbianas. Tanto los rumiantes como los monogástricos necesitan los aminoácidos esenciales en su dieta, y los aminoácidos no pueden almacenarse en el organismo, por lo que es necesario un suministro dietético constante. Algunas de las similitudes y diferencias de los animales monogástricos y rumiantes en la digestión o degradación de las proteínas se muestran en la siguiente tabla.

Investigación sobre el potencial de «derivación» de los suplementos proteicos: Entre los cereales, el maíz tiene el mayor potencial de bypass. Sin embargo, hay que tener en cuenta que el maíz es deficiente en aminoácidos esenciales como la lisina y la metionina. Las fuentes de proteína animal, como la harina de pescado y la harina de carne, tienen un alto potencial de derivación. El secado de los forrajes y el tratamiento térmico aumentan el potencial de bypass. Los métodos de procesamiento de los piensos, como el peletizado, el laminado al vapor o el descascarillado, tienden a desnaturalizar la proteína del pienso debido a la generación de calor, «protegiendo» así la proteína de la lisis en el rumen. Las fuentes de proteína protegidas en el rumen (a través del tratamiento con formaldehído) que permanecen intactas en el rumen y se disuelven en el abomaso están disponibles comercialmente.