Las membranas del tilacoide se diferencian lateralmente en regiones comprimidas y no comprimidas denominadas grana y láminas del estroma. Las láminas puras del estroma aisladas de las hojas de maíz y cebada de tipo salvaje contienen el fotosistema I y sus antenas recolectoras de luz, el complejo citocromob6/f y el factor de acoplamiento. Las láminas del estroma del maíz contenían sólo el 2% del total de polipéptidos del fotosistema II encontrados en los tilacoides enteros, y la mayor parte de la pequeña cantidad del complejo cosechador de luz del fotosistema II (LHCII) estaba asociada al fotosistema I. Estos resultados eran consistentes con las bajas tasas de transporte de electrones del fotosistema II y los bajos niveles de la forma de alto potencial del citocromob-559. Los ensayos de inmunotransferencia indicaron que aproximadamente la mitad de la forma de bajo potencial del citocromob-559 en las láminas del estroma era antigénicamente distinta de la derivada de la forma de alto potencial. La cantidad de LHCII en las laminillas del estroma podía aumentarse exponiendo las hojas a una luz blanca brillante (estado 2) antes del aislamiento de las laminillas del estroma. Esta LHCII causó un aumento del 15% en el tamaño de la antena del fotosistema I y fue diferente de la LHCII encontrada en las lamelas de la grana, ya que carecía de un polipéptido de 26 kD posiblemente implicado en la apresión del tilacoide. Estos resultados demuestran que la migración de la LHCII de las láminas apresadas a las no apresadas como resultado de los cambios en las cantidades relativas de energía absorbida por los 2 fotosistemas diferentes, también ocurre in vivo.

El núcleo del centro de reacción del fotosistema I se aisló de los tilacoides de cebada y su peso molecular se determinó en 650 kD. El ataque de varias proteasas lo escindió en fragmentos de menos de 5 kD, aunque el complejo seguía siendo fotoactivo. Sin embargo, la cinética de la fotooxidación de P700 en condiciones de limitación de luz fue más lenta después de la proteólisis, lo que indica una transferencia de energía menos eficiente. En un mutante de cebada que carecía de fotosistema I, faltaba una especie de clorofila que absorbía a 689 nm y que representaba unas 30 moléculas de cada 500 en los tilacoides de tipo salvaje.

Por último, se ha examinado un mutante que carece por completo de actividad del fotosistema II,viridis -115. Contenía sólo el 4% de las partículas EFS que contienen fotosistema II encontradas en los tilacoides de tipo salvaje, y carecía de una especie de clorofila que absorbiera a 683 nm. La microscopía electrónica inmunológica reveló que la subunidad α del citocromob-559 y el polipéptido de 33 kD del complejo de evolución del oxígeno estaban correctamente localizados en los tilacoides apresados, a pesar de la falta de los principales polipéptidos del núcleo del fotosistema II. Un mutante doble, que carece tanto de fotosistema II como de LHCII, contenía grana, aunque sus tilacoides carecían de los 2 complejos normalmente asociados con el mantenimiento de la apresión de la membrana in vivo.