Thylakoidemembraner er lateralt differentieret i appressed og non-appressed regioner kaldet grana og stroma lameller. Rene stroma lameller isoleret fra majs- og bygblade af vild type indeholder fotosystem I og dets lyshøstende antenner, cytochromeb6/f-komplekset og koblingsfaktor. Majsstroma lameller indeholdt kun 2 % af de samlede fotosystem II-polypeptider, der findes i hele thylakoider, og det meste af den lille mængde fotosystem II-lyshøstkompleks (LHCII) var associeret med fotosystem I. Disse resultater var i overensstemmelse med de lave hastigheder for fotosystem II-elektrontransport og lave niveauer af den højpotentielle form af cytochromeb-559. Immunblotanalyser viste, at omkring halvdelen af den lavpotentielle form af cytochromeb-559 i stroma lamellerne var antigenisk forskellig fra den form, der stammer fra den højpotentielle form. Mængden af LHCII i stromalamellerne kunne øges ved at udsætte bladene for stærkt hvidt lys (tilstand 2) før isolering af stromalamellerne. Denne LHCII forårsagede en 15 % stigning i fotosystem I-antennestørrelsen og var forskellig fra den LHCII, der findes i grana lameller, da den manglede et 26 kD polypeptid, der muligvis er involveret i thylakoide appression. Disse resultater viser, at migrationen af LHCII fra appresserede til ikke-appresserede lameller som følge af ændringer i de relative mængder energi, der absorberes af de 2 forskellige fotosystemer, også forekommer in vivo.

Reaktionscenterkernen i fotosystem I blev isoleret fra byg thylakoider, og dens molekylvægt blev bestemt til 650 kD. Ved angreb af forskellige proteaser blev den spaltet til fragmenter på mindre end 5 kD, selv om komplekset stadig var fotoaktivt. Kinetikken for foto-oxidation af P700 under lysbegrænsende forhold var imidlertid langsommere efter proteolyse, hvilket tyder på mindre effektiv energioverførsel. I en bygmutant, der mangler fotosystem I, manglede en chlorophylla-art, der absorberede ved 689 nm, og som udgjorde ca. 30 molekyler ud af hver 500 i wild type thylakoider.

Endeligt er en mutant, der helt mangler fotosystem II-aktivitet,viridis -115, blevet undersøgt. Den indeholdt kun 4 % af de fotosystem II-holdige EFS-partikler, der findes i wild type thylakoider, og manglede en chlorophylla-art, der absorberer ved 683 nm. Immunelektronmikroskopi viste, at α-underenheden af cytochromeb-559 og 33 kD-polypeptidet af det iltudviklende kompleks var korrekt placeret i appressed thylakoiderne på trods af manglen på de vigtigste kernepolypeptider af fotosystem II. En dobbeltmutant, der manglede både fotosystem II og LHCII, viste sig at indeholde grana, selv om dens thylakoider manglede de to komplekser, der normalt er forbundet med opretholdelsen af membranappression in vivo.